Strukturebenen der Proteine

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Die Strukturebenen der Proteine

Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe Protein.

Primärstruktur

Primärstruktur von Proteinen
Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von Aminosäuren, welche durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker Frederick Sanger vollständig abgelesen.


Sekundärstruktur

Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen Peptide bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.

Die α-Helix

Die α-Helix eines Proteins
Die α-Helix eines Proteins

Bei der α-Helix liegen die Peptide auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die intramolekularen Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 Aminosäuren auf eine Windung.

Das β-Faltblatt

Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)
Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)

Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der Aminosäuren. Diese beinhalten:

  • Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
  • Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
  • Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
  • Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile


Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man Denaturierung.

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur des Hämoglobin
Die Quartärstruktur des Hämoglobin

Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.