Aminosäuren
Aminosäuren sind Kohlenwasserstoffe. Sie besitzen als funktionelle Gruppen eine Carboxy-Gruppe () und eine Amino-Gruppe (). Über eine Peptidbindung können Aminosäuren zu Polypeptiden verknüpft werden. Solche Polypeptidketten bilden die Grundlage für Proteine.
Chiralität
Aminosäuren sind chiral. Damit weisen sie eine besondere Form der Isomerie auf. Man unterscheidet zwischen einer D-Aminosäure (von lat. dexter = rechts) und L-Aminosäuren (von lat. laevus = links). Diese Isomere verhalten sich wie Bild und Spiegelbild zueinander. Daher nennt man diese Form der Isomerie auch Spiegelbildisomerie und die Isomere werden Enantiomere genannt.
Entscheidend hierbei ist die Stellung der Amino-Gruppe am ersten asymetrischen C-Atom. Ein solches C-Atom besitzt vier verschiedende Liganden (Bindungspartner). Meist ist dies das α-C-Atom. Ist die Amino-Gruppe rechts am α-C-Atom, dann ist die Aminosäure eine D-Aminosäure. Ist die Amino-Gruppe links am α-C-Atom gebunden, dann handelt es sich um eine L-Aminosäure. L-Aminosäuren sind natürlich vorkommende.
Zwitterionen
Aminosäure-Moleküle werden in der allgemeinen Strukturformel als ungeladene Form dargestellt, allerdings existieren sie praktisch so nicht.
In wässriger, neutraler Lösung und in kristalliner Form liegen Aminosäuren als Zwitterionen bzw. Ampholyte vor. Ampholyt bedeutet, dass Zwitterionen als Säure oder als Base fungieren können.
Zwitterionen sind Ionen, welche zeitgleich eine negative und eine positive Ladung aufweisen. Hierbei handelt es sich um die positiv geladene Ammonium-Gruppe (-NH3+) und die negativ geladene Carboxylat-Gruppe (-COO-). Nach außen hin sind diese Moleküle somit elektrisch neutral geladen.
Daraus resultieren die hohen zwischenmolekularen Kräfte und die schlechte Löslichkeit, da die Zwitterionen ähnlich wie bei Kationen und Anionen Ionengitter mit starken Bindungen zwischen den Teilchen ausbilden.
Diese sind für die hohen Schmelztemperaturen von 292 °C der Aminosäure Glycin verantwortlich.
