Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine: Unterschied zwischen den Versionen
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Bei der α-Helix liegen die [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide|Peptide]] auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]] auf eine Windung. | Bei der α-Helix liegen die [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide|Peptide]] auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die intramolekularen Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]] auf eine Windung. | ||
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Aktuelle Version vom 26. März 2019, 09:09 Uhr
Die Strukturebenen der Proteine
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe Protein.
Primärstruktur
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von Aminosäuren, welche durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker Frederick Sanger vollständig abgelesen.
Sekundärstruktur
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen Peptide bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
Die α-Helix
Bei der α-Helix liegen die Peptide auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die intramolekularen Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 Aminosäuren auf eine Windung.
Das β-Faltblatt
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
Tertiärstruktur
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der Aminosäuren. Diese beinhalten:
- Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
- Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
- Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
- Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile
Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.
Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man Denaturierung.
Quartärstruktur
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.
