https://projekte.zum.de/api.php?action=feedcontributions&user=GtCHP17&feedformat=atomZUM Projektwiki - Benutzerbeiträge [de]2024-03-28T21:39:04ZBenutzerbeiträgeMediaWiki 1.39.6https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe&diff=47205Abiturwissen Chemie Oberstufe2021-04-11T17:33:52Z<p>GtCHP17: Einfügen einer Verlinkung</p>
<hr />
<div>{{Vorlage:Projektstartseite<br />
|Titel des Projekts = Chemieprofil am Gymnasium Trittau<br />
|Farbe=#b6216d<br />
|Bild=L-Aminosäure Rest.svg<br />
|Höhe=250<br />
|Beschreibung des Projekts= Wiederholen, Üben und Vertiefen<br />
|Weitere Hinweise= L-Aminosäure<br />
}}<br />
Hier entstehen die WIKI-Seiten des Chemie-Profils am Gymnasium Trittau mit dem Ziel der gemeinsamen Vorbereitung auf das Abitur im Profilfach Chemie, betreut von [[Benutzer:D.dejager|D. de Jager]] und [[Benutzer:L.Pueschel|Lars Püschel]], beide Lehrkräfte am [https://gymnasium-trittau.de/contao-3.5.28/ Gymnasium Trittau]<br />
<br />
<br /><br />
<br />
====Energie bei chemischen Reaktionen - [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik|Thermodynamik]]====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/Energieumsatz|Energieumsatz]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/Batterien|Batterien]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/Elektrolyse|Elektrolyse]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/Wasserstoffspeicherung|Wasserstoffspeicherung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/MoF|MoF]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Thermodynamik/Reaktion von Aluminium mit Iod|Reaktion von Aluminium mit Iod]]<br />
<br />
====Allgemeine Organische Chemie und funktionelle Gruppen====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Nomenklatur der Kohlenwasserstoffe|Nomenklatur der Kohlenwasserstoffe]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Alkane|Alkane]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Elementaranalyse|Elementaranalyse]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/RadikalischeSubstitution|Radikalische Substitution]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/ElektrophileAddition|Elektrophile Addition]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/NucleophileSubstitution|Nucleophile Substitution]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/ElektrophileSubstitution|Elektrophile Substitution]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Eliminierung|Eliminierung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Esterkondensation|Esterkondensation und Hydrolyse]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Oxidationszahlen|Oxidationszahlen]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Redoxgleichungen|Redoxgleichungen]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Halogenkohlenwasserstoffe|Halogenkohlenwasserstoffe]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Alkene|Alkene]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Alkine|Alkine]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Alkanole|Alkanole]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Carbonylgruppe|Die Carbonylgruppe]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Carboxylgruppe|Die Carboxylgruppe]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Ester|Ester]]<br />
<br />
====Fette====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Allgemeines|Allgemeines]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Kennzahlen|Kennzahlen]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Fettsaeuren|Fettsäuren]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Verseifung|Verseifung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans|Fetthärtung, cis-/trans-Isomerie]]<br />
<br />
====Kohlenhydrate====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Einstiegsversuche|Einstiegsversuche]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Optische Aktivität|Optische Aktivität]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Polarisationsfilter|Polarisationsfilter]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Organische Chemie/Projektionsformeln|Projektionsformeln]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Glycosidische Bindung|Die glycosidische Bindung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Wichtige Saccharide|Wichtige Mono- und Disaccharide]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Zucker/Polysaccharide|Polysaccharide]]<br />
<br />
<br />
====[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine|Proteine]]====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]] als Bausteine<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren/Zwitterionen|Zwitterionen]]<br />
***[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren/Zwitterionen/Löslichkeit|Löslichkeit]]<br />
***[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren/Zwitterionen/Isoelektrischer Punkt|Isoelektrischer Punkt]]<br />
***[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren/Zwitterionen/Elektrophorese|Elektrophorese]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide|Peptide]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide/Peptidbindung|Peptidbindung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine|Strukturebenen der Proteine]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen|Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Kälteabhängigkeit|Kälteabhängigkeit]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen|pH- Wert- Untersuchungen]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Nachweisreaktionen|Nachweisreaktionen]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Nachweisreaktionen/Xanthoproteinreaktion|Xanthoproteinreaktion]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Nachweisreaktionen/Biuret-Probe|Biuret-Probe]]<br />
<br />
<br /><br />
<br />
====[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie|Elektrochemie]]====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Grundlagen|Grundlagen]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Grundlagen/Galvanisches Element|Galvanisches Element]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Grundlagen/Nernst'sche Gleichung|Nernst'sche Gleichung]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Primärelemente|Primärelemente]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Sekundärelemente|Sekundärelemente]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Sekundärelemente/Lithium-Ionen-Akku|Lithium-Ionen-Akku]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Sekundärelemente/Blei-Akkumulator|Blei-Akku]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Elektrochemie/Sekundärelemente/Nickel-Metallhydrid-Akku|Nickel-Metallhydrid-Akku]]<br />
<br />
<br /><br />
<br />
====[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten|Aromaten]]====<br />
<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Orbitalmodell|Orbitalmodell]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Aufbau von Benzol|Aufbau von Benzol]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Eigenschaften von Aromaten|Eigenschaften von Aromaten]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Eigenschaften von Aromaten/Hückel-Regel|Hückel-Regel]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Eigenschaften von Aromaten/Acidität/Basizität|Acidität/Basizität]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Elektrophile Substitution|Elektrophile Substitution]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Elektrophile Substitution/Erstsubstitution|Erstsubstitution]]<br />
**[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Elektrophile Substitution/Zweitsubstitution|Zweitsubstitution]]<br />
***[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Elektrophile Substitution/Zweitsubstitution/Dirigierende Wirkung des Erstsubstituenten|Dirigierende Wirkung des Erstsubstituenten]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Mesomerer Effekt|Mesomerer Effekt]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Aromaten/Induktiver Effekt|Induktiver Effekt]]<br />
<br />
*</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen/pH-_Wert-_Untersuchungen&diff=47204Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen2021-04-11T17:29:54Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>=pH- Wert– Untersuchungen=<br />
<br />
==Benötigte Materialien und Chemikalien:==<br />
<br />
*4 Gefäße<br />
*Stärke<br />
*Wasser<br />
*Iodlösung (Betaisodona- Lösung)<br />
*Speichel<br />
*Essig<br />
*Basisches (Bade)salz o.ä.<br />
<br />
==Versuchsdurchführung:==<br />
Als erstes wird eine Stärkelösung hergestellt, die anschließend langsam mit der Iodlösung versetzt wird bis eine blaue (violette) Färbung eintritt. Diese Verfärbung sollte auch nach dem Schütteln/ Rühren erhalten bleiben. (-> wie beim [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]])<br />
<br />
Die Lösung wird anschließend auf 4 Gefäße aufgeteilt.<br />
<br />
In die Gefäße gibt man, wie im Bild gezeigt, zur Lösung jeweils entsprechend Essig oder basisches Salz o.ä. und ergänzt die Mischung jeweils einmal mit Speichel. Dann rührt man das Ganze um.<br />
[[Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png|mini|676x676px|alternativtext=|ohne]]<br />
<br />
==Beobachtung:==<br />
Gefäße mit Essig; Links ohne Speichel - rechts mit <br />
<br />
-> Es lässt sich keine (bzw. nur eine minimale) Beobachtung erkennen. <br />
[[Datei:Gefäße mit Essig.png|mini|300x300px|alternativtext=|ohne]]<br />
<br />
<br />
Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
<br />
-> Es lässt sich eine leichte Entfärbung von beiden Lösungen erkennen; bei der Lösung mit Speichel (links) tritt eine etwas stärkere Einfärbung auf. <br />
[[Datei:Gefäße mit basischem Salz.png|mini|alternativtext=|ohne|299.8x299.8px]] <br />
<br />
==Deutung==<br />
Im [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]] wurde deutlich, dass Amylase Stärke abbaut (dieses erkennt man durch die Entfärbung der Lösung). Durch die minimale Entfärbung des jetzigen PH-Wert-Versuches stellen wir fest, dass Amylase Stärke im sauren oder basischen Milieu nicht abbaut. Dadurch wird deutlich, dass Amylase nur innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs arbeitsfähig ist.<br />
<br />
Diese Feststellung hängt mit den Eigenschaften des Enzyms (Proteins) zusammen. Die biologische Funktion von Enzymen (Proteinen) hängt mit der räumlichen Struktur zusammen. Diese wird durch Säuren bzw. Laugen angegriffen oder zerstört (-> Denaturierung). Das geschieht durch eine Veränderung der Ladungsverhältnisse im Molekül, so dass die Ionenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen und den Wasserstoffbrücken zerstört werden. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und es verliert seine räumliche Struktur und damit auch seine Funktion.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen/pH-_Wert-_Untersuchungen&diff=47203Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen2021-04-11T17:27:40Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>=pH- Wert– Untersuchungen=<br />
<br />
==Benötigte Materialien und Chemikalien:==<br />
<br />
*4 Gefäße<br />
*Stärke<br />
*Wasser<br />
*Iodlösung (Betaisodona- Lösung)<br />
*Speichel<br />
*Essig<br />
*Basisches (Bade)salz o.ä.<br />
<br />
==Versuchsdurchführung:==<br />
Als erstes wird eine Stärkelösung hergestellt, die anschließend langsam mit der Iodlösung versetzt wird bis eine blaue (violette) Färbung eintritt. Diese Verfärbung sollte auch nach dem Schütteln/ Rühren erhalten bleiben. (-> wie beim [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]])<br />
<br />
Die Lösung wird anschließend auf 4 Gefäße aufgeteilt.<br />
<br />
In die Gefäße gibt man, wie im Bild gezeigt, zur Lösung jeweils entsprechend Essig oder basisches Salz o.ä. und ergänzt die Mischung jeweils einmal mit Speichel. Dann rührt man das Ganze um.<br />
[[Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png|mini|676x676px|alternativtext=|ohne]]<br />
<br />
==Beobachtung:==<br />
[[Datei:Gefäße mit Essig.png|links|mini|227x227px]]<br />
Gefäße mit Essig; Links ohne Speichel - rechts mit <br />
<br />
-> Es lässt sich keine (bzw. nur eine minimale) Beobachtung erkennen. <br />
<br />
[[Datei:Gefäße mit basischem Salz.png|links|mini|alternativtext=|230.8x230.8px]] <br />
<br />
Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
<br />
-> Es lässt sich eine leichte Entfärbung von beiden Lösungen erkennen; bei der Lösung mit Speichel (links) tritt eine etwas stärkere Einfärbung auf. <br />
<br />
==Deutung==<br />
Im [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]] wurde deutlich, dass Amylase Stärke abbaut (dieses erkennt man durch die Entfärbung der Lösung). Durch die minimale Entfärbung des jetzigen PH-Wert-Versuches stellen wir fest, dass Amylase Stärke im sauren oder basischen Milieu nicht abbaut. Dadurch wird deutlich, dass Amylase nur innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs arbeitsfähig ist.<br />
<br />
Diese Feststellung hängt mit den Eigenschaften des Enzyms (Proteins) zusammen. Die biologische Funktion von Enzymen (Proteinen) hängt mit der räumlichen Struktur zusammen. Diese wird durch Säuren bzw. Laugen angegriffen oder zerstört (-> Denaturierung). Das geschieht durch eine Veränderung der Ladungsverhältnisse im Molekül, so dass die Ionenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen und den Wasserstoffbrücken zerstört werden. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und es verliert seine räumliche Struktur und damit auch seine Funktion.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen/pH-_Wert-_Untersuchungen&diff=47202Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen2021-04-11T17:25:00Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>=pH- Wert– Untersuchungen=<br />
<br />
==Benötigte Materialien und Chemikalien:==<br />
<br />
*4 Gefäße<br />
*Stärke<br />
*Wasser<br />
*Iodlösung (Betaisodona- Lösung)<br />
*Speichel<br />
*Essig<br />
*Basisches (Bade)salz o.ä.<br />
<br />
==Versuchsdurchführung:==<br />
Als erstes wird eine Stärkelösung hergestellt, die anschließend langsam mit der Iodlösung versetzt wird bis eine blaue (violette) Färbung eintritt. Diese Verfärbung sollte auch nach dem Schütteln/ Rühren erhalten bleiben. (-> wie beim [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]])<br />
<br />
Die Lösung wird anschließend auf 4 Gefäße aufgeteilt.<br />
<br />
In die Gefäße gibt man, wie im Bild gezeigt, zur Lösung jeweils entsprechend Essig oder basisches Salz o.ä. und ergänzt die Mischung jeweils einmal mit Speichel. Dann rührt man das Ganze um.<br />
[[Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png|links|mini|676x676px]]<br />
<br />
<br />
<br />
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<br />
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<br />
<br /><br />
<br />
<br />
<br />
==Beobachtung:==<br />
[[Datei:Gefäße mit Essig.png|links|mini|227x227px]]<br />
Gefäße mit Essig; Links ohne Speichel - rechts mit <br />
<br />
-> Es lässt sich keine (bzw. nur eine minimale) Beobachtung erkennen. <br />
<br />
[[Datei:Gefäße mit basischem Salz.png|links|mini|229.8x229.8px]] <br />
<br />
Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
<br />
-> Es lässt sich eine leichte Entfärbung von beiden Lösungen erkennen; bei der Lösung mit Speichel (links) tritt eine etwas stärkere Einfärbung auf. <br />
<br />
<br />
<br />
<br />
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<br /><br />
<br />
<br /><br />
==Deutung==<br />
Im [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]] wurde deutlich, dass Amylase Stärke abbaut (dieses erkennt man durch die Entfärbung der Lösung). Durch die minimale Entfärbung des jetzigen PH-Wert-Versuches stellen wir fest, dass Amylase Stärke im sauren oder basischen Milieu nicht abbaut. Dadurch wird deutlich, dass Amylase nur innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs arbeitsfähig ist.<br />
<br />
Diese Feststellung hängt mit den Eigenschaften des Enzyms (Proteins) zusammen. Die biologische Funktion von Enzymen (Proteinen) hängt mit der räumlichen Struktur zusammen. Diese wird durch Säuren bzw. Laugen angegriffen oder zerstört (-> Denaturierung). Das geschieht durch eine Veränderung der Ladungsverhältnisse im Molekül, so dass die Ionenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen und den Wasserstoffbrücken zerstört werden. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und es verliert seine räumliche Struktur und damit auch seine Funktion.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen/pH-_Wert-_Untersuchungen&diff=47201Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen2021-04-11T17:24:29Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>=pH- Wert– Untersuchungen=<br />
<br />
==Benötigte Materialien und Chemikalien:==<br />
<br />
*4 Gefäße<br />
*Stärke<br />
*Wasser<br />
*Iodlösung (Betaisodona- Lösung)<br />
*Speichel<br />
*Essig<br />
*Basisches (Bade)salz o.ä.<br />
<br />
==Versuchsdurchführung:==<br />
Als erstes wird eine Stärkelösung hergestellt, die anschließend langsam mit der Iodlösung versetzt wird bis eine blaue (violette) Färbung eintritt. Diese Verfärbung sollte auch nach dem Schütteln/ Rühren erhalten bleiben. (-> wie beim [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]])<br />
<br />
Die Lösung wird anschließend auf 4 Gefäße aufgeteilt.<br />
<br />
In die Gefäße gibt man, wie im Bild gezeigt, zur Lösung jeweils entsprechend Essig oder basisches Salz o.ä. und ergänzt die Mischung jeweils einmal mit Speichel. Dann rührt man das Ganze um.<br />
[[Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png|links|mini|676x676px]]<br />
<br />
<br />
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<br /><br />
<br />
<br />
==Beobachtung:==<br />
[[Datei:Gefäße mit Essig.png|links|mini|227x227px]]<br />
Gefäße mit Essig; Links ohne Speichel - rechts mit <br />
<br />
-> Es lässt sich keine (bzw. nur eine minimale) Beobachtung erkennen. <br />
<br />
[[Datei:Gefäße mit basischem Salz.png|links|mini|231.8x231.8px]] <br />
<br />
Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
<br />
-> Es lässt sich eine leichte Entfärbung von beiden Lösungen erkennen; bei der Lösung mit Speichel (links) tritt eine etwas stärkere Einfärbung auf. <br />
<br />
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==Deutung==<br />
Im [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]] wurde deutlich, dass Amylase Stärke abbaut (dieses erkennt man durch die Entfärbung der Lösung). Durch die minimale Entfärbung des jetzigen PH-Wert-Versuches stellen wir fest, dass Amylase Stärke im sauren oder basischen Milieu nicht abbaut. Dadurch wird deutlich, dass Amylase nur innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs arbeitsfähig ist.<br />
<br />
Diese Feststellung hängt mit den Eigenschaften des Enzyms (Proteins) zusammen. Die biologische Funktion von Enzymen (Proteinen) hängt mit der räumlichen Struktur zusammen. Diese wird durch Säuren bzw. Laugen angegriffen oder zerstört (-> Denaturierung). Das geschieht durch eine Veränderung der Ladungsverhältnisse im Molekül, so dass die Ionenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen und den Wasserstoffbrücken zerstört werden. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und es verliert seine räumliche Struktur und damit auch seine Funktion.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen/pH-_Wert-_Untersuchungen&diff=47200Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen2021-04-11T17:23:09Z<p>GtCHP17: Ergänzung der Seite pH- Wert - Untersuchungen</p>
<hr />
<div>= pH- Wert– Untersuchungen =<br />
<br />
== Benötigte Materialien und Chemikalien: ==<br />
<br />
* 4 Gefäße<br />
* Stärke<br />
* Wasser<br />
* Iodlösung (Betaisodona- Lösung)<br />
* Speichel<br />
* Essig<br />
* Basisches (Bade)salz o.ä.<br />
<br />
== Versuchsdurchführung: ==<br />
Als erstes wird eine Stärkelösung hergestellt, die anschließend langsam mit der Iodlösung versetzt wird bis eine blaue (violette) Färbung eintritt. Diese Verfärbung sollte auch nach dem Schütteln/ Rühren erhalten bleiben. (-> wie beim [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]])<br />
<br />
Die Lösung wird anschließend auf 4 Gefäße aufgeteilt.<br />
<br />
In die Gefäße gibt man, wie im Bild gezeigt, zur Lösung jeweils entsprechend Essig oder basisches Salz o.ä. und ergänzt die Mischung jeweils einmal mit Speichel. Dann rührt man das Ganze um.<br />
[[Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png|links|mini|676x676px]]<br />
<br />
<br />
<br />
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<br /><br />
<br />
== Beobachtung: ==<br />
[[Datei:Gefäße mit Essig.png|links|mini|227x227px]]<br />
Gefäße mit Essig; Links ohne Speichel - rechts mit <br />
<br />
-> Es lässt sich keine (bzw. nur eine minimale) Beobachtung erkennen. <br />
<br />
[[Datei:Gefäße mit basischem Salz.png|links|mini|226.8x226.8px]] <br />
<br />
Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
<br />
-> Es lässt sich eine leichte Entfärbung von beiden Lösungen erkennen; bei der Lösung mit Speichel (links) tritt eine etwas stärkere Einfärbung auf. <br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<br /><br />
<br />
== Deutung ==<br />
Im [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]] wurde deutlich, dass Amylase Stärke abbaut (dieses erkennt man durch die Entfärbung der Lösung). Durch die minimale Entfärbung des jetzigen PH-Wert-Versuches stellen wir fest, dass Amylase Stärke im sauren oder basischen Milieu nicht abbaut. Dadurch wird deutlich, dass Amylase nur innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs arbeitsfähig ist.<br />
<br />
Diese Feststellung hängt mit den Eigenschaften des Enzyms (Proteins) zusammen. Die biologische Funktion von Enzymen (Proteinen) hängt mit der räumlichen Struktur zusammen. Diese wird durch Säuren bzw. Laugen angegriffen oder zerstört (-> Denaturierung). Das geschieht durch eine Veränderung der Ladungsverhältnisse im Molekül, so dass die Ionenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen und den Wasserstoffbrücken zerstört werden. Dadurch verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und es verliert seine räumliche Struktur und damit auch seine Funktion.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Aufteilung_in_vier_verschiedene_Gef%C3%A4%C3%9Fe.png&diff=47199Datei:Aufteilung in vier verschiedene Gefäße.png2021-04-11T17:20:37Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Aufteilung von einer Lösung, Essig, basische Salz und Speichel in vier Gefäße <br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Aufteilung_in_vier_Gef%C3%A4%C3%9Fe.png&diff=47198Datei:Aufteilung in vier Gefäße.png2021-04-11T17:09:32Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Aufteilung von einer Lösung, Essig, basisches Salz o.ä. und Speichel - zur pH- Wert- Untersuchung<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Gef%C3%A4%C3%9Fe_mit_basischem_Salz.png&diff=47197Datei:Gefäße mit basischem Salz.png2021-04-11T17:03:11Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Gefäße mit basischem Salz; Links mit Speichel - rechts ohne <br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Gef%C3%A4%C3%9Fe_mit_Essig.png&diff=47195Datei:Gefäße mit Essig.png2021-04-11T16:59:11Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Gefäße mit Essig, links ohne Speichel - rechts mit<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Proteine/Versuche_zur_Wirksamkeit_von_Enzymen&diff=47193Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen2021-04-11T16:39:54Z<p>GtCHP17: pH- Wert- Untersuchungen Verlinkung</p>
<hr />
<div>*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Vorversuch|Vorversuch]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/Kälteabhängigkeit|Kälteabhängigkeit]]<br />
*[[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Versuche zur Wirksamkeit von Enzymen/pH- Wert- Untersuchungen|pH- Wert- Untersuchungen]]</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40736Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:21:12Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>==Fetthärtung==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
==Cis-/ Trans – Isomerie==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en|alternativtext=]] <br />
<br />
<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40735Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:20:51Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>==Fetthärtung==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
==Cis-/ Trans – Isomerie==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en|alternativtext=]] <br />
<br />
<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40733Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:16:13Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>==Fetthärtung==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
==Cis-/ Trans – Isomerie==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
<br />
[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en|alternativtext=]]<br />
<br />
<br />
<br />
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<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
<br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40728Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:14:16Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>==Fetthärtung==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
==Cis-/ Trans – Isomerie==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
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[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en]]<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
<br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
<br />
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<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40725Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:13:12Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>==Fetthärtung==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
==Cis-/ Trans – Isomerie==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
<br />
<br />
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<br />
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[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en]]<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
<br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
<br />
<br />
<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Haertung_Cis_Trans&diff=40724Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Haertung Cis Trans2021-01-08T11:12:44Z<p>GtCHP17: Ergänzung von Fetthärtung und Cis-/ Trans- Isomerie</p>
<hr />
<div>== Fetthärtung ==<br />
Beim Verfahren der Fetthärtung werden ungesättigte Fette in gesättigte Fette umgewandelt. Die Doppel-(oder Dreifach-) Bindung des ungesättigten Fettes wird mithilfe von Wasserstoff und einem geeigneten Katalysator (z. B. Nickel) hydriert. Dabei sättigt der Wasserstoff die Mehrfachbindung ab, indem er eine Bindung mit den mehrfach gebunden Kohlenstoff-Atomen eingeht. Dadurch wird die Doppelbindung aufgelöst und es entsteht eine Einfachbindung eines gesättigten Fettes.<br />
<br />
[[Datei:Fetthärtung.png]]<br />
<br />
Nach der Hydrierung können die intermolekularen Van-der-Waals-Kräfte besser wirken und dadurch wird eine Verfestigung erreicht. Dabei erreichen die Fette einen höheren Schmelzpunkt und damit einher gehend eine bessere Lagerfähigkeit. Daher können aus günstigen Pflanzenölen, Fette wie z.B. Margarine gewonnen werden. Aufgrund der erhöhten Schmelztemperatur werden diese Fette häufig als Frittierfett genutzt. Gehärtete Fette können aber auch zur Herstellung von Seifen verwendet werden.<br />
<br />
Bei einer unvollständigen Hydrierung ist es möglich, dass als Nebenprodukt Trans-Fettesäuren entstehen. Allerdings kann durch eine geschickte Wahl des Katalysators der entstehende Anteil von unerwünschten Trans-Fettsäureresten minimiert werden.<br />
<br /><br />
<br />
== Cis-/ Trans – Isomerie ==<br />
Eine π – Bindung verhindert die freie Drehbarkeit an der C/C-Bindungsachse. Daher ergeben sich für die Substituenten an einer C=C – Doppelbindung zwei unterschiedliche Konfigurationsmöglichkeiten. Es existieren also zwei isomere Moleküle.<br />
<br /><br />
[[Datei:Cis-But-2-en.jpg|links|mini|Cis-But-2-en ]]<br />
Bei der sogenannten '''Cis-Isomerie''' (lat. cis = diesseits) stehen beide Substituenten auf der '''gleichen Seite''' der Doppelbindung. <br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<br />
[[Datei:Trans-But-2-en.jpg|mini|Trans-But-2-en]]<br />
Bei der sogenannten '''Trans-Isomerie''' (lat. trans = jenseits) stehen beide Substituenten '''diagonal''' zueinander. <br />
<br />
Transfette finden sich in der Ernährung vor allem in Milchprodukten, Fleisch und industriell produzierter Nahrung. Aktuell werden ihnen gesundheitsschädliche Eigenschaften zugesprochen, häufig im Zusammenhang mit koronaren Herzkrankheiten. <br />
<br />
<br />
<br />
<br />
Unter speziellen Umständen können die Isomere ineinander umgewandelt werden. Dabei wird eine hohe Aktivierungsenergie benötigt. Es muss eine der C=C-Bindungen gespalten werden, damit eine Drehung um die C/C-Achse möglich ist. Danach kann die zweite Bindung neu geknüpft werden.</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Fetth%C3%A4rtung.png&diff=40721Datei:Fetthärtung.png2021-01-08T11:10:58Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Fetthärtung<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Trans-But-2-en.jpg&diff=40712Datei:Trans-But-2-en.jpg2021-01-08T11:02:06Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Beispiel: trans-Isomer<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Cis-But-2-en.jpg&diff=40711Datei:Cis-But-2-en.jpg2021-01-08T11:00:07Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Beispiel: Cis-Isomer<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Verseifung&diff=36798Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Verseifung2020-11-24T18:43:17Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>Unter Verseifung wird die Hydrolyse eines Esters durch ein Hydroxid-Ion beschrieben. <br />
<br />
Die Edukte der Reaktion sind Ester und Hydroxid-Ionen <br />
<br />
[[Datei:Ester + Hydroxid - Ion.png]]<br />
<br />
Die Reaktion kann in drei Schritte unterteilt werde, die aufgrund einer Verschiebung der Protonen nahezu gleichzeitig passieren.<br />
<br /><br />
[[Datei:Verseifung..png|links]]<br />
1. Schritt: Nukleophiler Angriff des Hydroxid-Ions<br />
<br />
Im ersten Schritt greift das negativ geladene Hydroxid-Ion das partiell positiv geladene C-Atom der Estergruppe nucleophil an. (1)<br />
<br />
2. Schritt: Abspaltung des Alkoholat-Ions und Bildung der Carbonsäure<br />
<br />
Im zweiten Schritt verschiebet sich das Elektronenpaar innerhalb der C-O-Einfachbindung (2). Dadurch wird das Alkoholat-Ion (O<sup>-</sup> – R<sub>2</sub>) abgespalten. Es bilden sich „kurzzeitig“ ein Carbonsäuremolekül und ein Alkoholat-Ion. In diesem Schritt handelt es sich um eine Eliminierungsreaktion.<br />
<br />
3. Schritt: Protonenübergang vom Carbonsäuremolekül auf das Alkoholat-Ion (irreversibler Schritt der Verseifung)<br />
<br />
Im letzten Schritt stabilisiert sich das Alkoholat-Ion. Dieses geschieht durch Aufnahme von Protonen der Carboxylgruppe. (3 und 4)<br />
<br />
<br />
<br />
Als Produkte entstehen ein Säure-Anion/ Seifenmolekül und ein Alkoholmolekül.<br />
<br />
[[Datei:Produkte Verseifung .png]]</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Verseifung&diff=36797Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Verseifung2020-11-24T18:42:54Z<p>GtCHP17: </p>
<hr />
<div>Unter Verseifung wird die Hydrolyse eines Esters durch ein Hydroxid-Ion beschrieben. <br />
<br />
Die Edukte der Reaktion sind Ester und Hydroxid-Ionen <br />
<br />
[[Datei:Ester + Hydroxid - Ion.png]]<br />
<br />
Die Reaktion kann in drei Schritte unterteilt werde, die aufgrund einer Verschiebung der Protonen nahezu gleichzeitig passieren.<br />
<br /><br />
[[Datei:Verseifung..png|links]]<br />
1. Schritt: Nukleophiler Angriff des Hydroxid-Ions<br />
<br />
Im ersten Schritt greift das negativ geladene Hydroxid-Ion das partiell positiv geladene C-Atom der Estergruppe nucleophil an. (1)<br />
<br />
2. Schritt: Abspaltung des Alkoholat-Ions und Bildung der Carbonsäure<br />
<br />
Im zweiten Schritt verschiebet sich das Elektronenpaar innerhalb der C-O-Einfachbindung (2). Dadurch wird das Alkoholat-Ion (O<sup>-</sup> – R<sub>2</sub>) abgespalten. Es bilden sich „kurzzeitig“ ein Carbonsäuremolekül und ein Alkoholat-Ion. In diesem Schritt handelt es sich um eine Eliminierungsreaktion.<br />
<br />
3. Schritt: Protonenübergang vom Carbonsäuremolekül auf das Alkoholat-Ion (irreversibler Schritt der Verseifung)<br />
<br />
Im letzten Schritt stabilisiert sich das Alkoholat-Ion. Dieses geschieht durch Aufnahme von Protonen der Carboxylgruppe. (3 und 4)<br />
<br />
<br />
Als Produkte entstehen ein Säure-Anion/ Seifenmolekül und ein Alkoholmolekül.<br />
<br />
[[Datei:Produkte Verseifung .png]]</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Abiturwissen_Chemie_Oberstufe/Fette/Verseifung&diff=36796Abiturwissen Chemie Oberstufe/Fette/Verseifung2020-11-24T18:42:26Z<p>GtCHP17: Eintrag des Verseifungsmechanismus</p>
<hr />
<div>Unter Verseifung wird die Hydrolyse eines Esters durch ein Hydroxid-Ion beschrieben. <br />
<br />
Die Edukte der Reaktion sind Ester und Hydroxid-Ionen <br />
<br />
[[Datei:Ester + Hydroxid - Ion.png]]<br />
<br />
Die Reaktion kann in drei Schritte unterteilt werde, die aufgrund einer Verschiebung der Protonen nahezu gleichzeitig passieren.<br />
<br /><br />
[[Datei:Verseifung..png|links]]<br />
1. Schritt: Nukleophiler Angriff des Hydroxid-Ions<br />
<br />
Im ersten Schritt greift das negativ geladene Hydroxid-Ion das partiell positiv geladene C-Atom der Estergruppe nucleophil an. (1)<br />
<br />
2. Schritt: Abspaltung des Alkoholat-Ions und Bildung der Carbonsäure<br />
<br />
Im zweiten Schritt verschiebet sich das Elektronenpaar innerhalb der C-O-Einfachbindung (2). Dadurch wird das Alkoholat-Ion (O<sup>-</sup> – R<sub>2</sub>) abgespalten. Es bilden sich „kurzzeitig“ ein Carbonsäuremolekül und ein Alkoholat-Ion. In diesem Schritt handelt es sich um eine Eliminierungsreaktion.<br />
<br />
3. Schritt: Protonenübergang vom Carbonsäuremolekül auf das Alkoholat-Ion (irreversibler Schritt der Verseifung)<br />
<br />
Im letzten Schritt stabilisiert sich das Alkoholat-Ion. Dieses geschieht durch Aufnahme von Protonen der Carboxylgruppe. (3 und 4)<br />
<br />
Als Produkte entstehen ein Säure-Anion/ Seifenmolekül und ein Alkoholmolekül.<br />
<br />
[[Datei:Produkte Verseifung .png]]</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Produkte_Verseifung_.png&diff=36771Datei:Produkte Verseifung .png2020-11-24T14:22:17Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Seife + Alkohol<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Verseifung..png&diff=36770Datei:Verseifung..png2020-11-24T14:19:56Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Verseifung<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Verseifung.png&diff=36769Datei:Verseifung.png2020-11-24T14:15:25Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
<hr />
<div>{{Information<br />
|description = Protonen Verschiebung bei der Verseifung<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
<br />
== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Datei:Ester_%2B_Hydroxid_-_Ion.png&diff=36768Datei:Ester + Hydroxid - Ion.png2020-11-24T14:08:56Z<p>GtCHP17: Hochgeladen mit VisualEditor Seite</p>
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<div>{{Information<br />
|description = Ester und eine Hydroxid-Ion<br />
|source = Eigene Arbeit<br />
|author = [[User:GtCHP17|GtCHP17]]<br />
}}<br />
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== Lizenz ==<br />
{{Bild-CC-by-sa/4.0/de}}</div>GtCHP17https://projekte.zum.de/index.php?title=Benutzer:GtCHP17&diff=10469Benutzer:GtCHP172019-08-27T06:36:29Z<p>GtCHP17: Die Seite wurde neu angelegt: „490x490px LehrerBenutzer:L.Pueschel Schule: https://gymnasium-trittau.de/contao-3.5.28/“</p>
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Lehrer[[Benutzer:L.Pueschel]]<br />
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