ZUM Projektwiki - Benutzerbeiträge [de]

Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-15T08:07:42Z

GTQ2c1912:

Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-15T08:07:14Z

GTQ2c1912:

Schüler am [https://gymnasium-trittau.lernnetz.de/contao-3.5.28/ Gymnasuim Trittau], Schleswig-Holstein[[Datei:TNT-from-xtal-1982-3D-balls.png|mini|Trinitrotoluol.|alternativtext=]]Projekt: [[Abiturwissen Chemie Oberstufe]]

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Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-15T07:57:12Z

GTQ2c1912:

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-15T07:20:55Z

GTQ2c1912: Fehlerhafte Links wurden geändert

=Die Strukturebenen der Proteine=
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine|Protein]].

==Primärstruktur==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]], welche durch [[Peptidbindung|Peptidbindungen]] miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

==Sekundärstruktur==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide|Peptide]] bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

===Die α-Helix===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Peptide|Peptide]] auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]] auf eine Windung.
 

===Das β-Faltblatt===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

==Tertiärstruktur==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der [[Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Aminosäuren|Aminosäuren]]. Diese beinhalten:

*Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
*Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
*Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
*Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''[https://de.wikipedia.org/wiki/Denaturierung_(Biochemie) Denaturierung]'''.
 

==Quartärstruktur==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-13T09:47:49Z

GTQ2c1912: /* Tertiärstruktur */ Hinzufügen eines externen Links

=Die Strukturebenen der Proteine=
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe [[Proteine|Protein]].

==Primärstruktur==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von [[Aminosäuren]], welche durch [[Peptidbindung|Peptidbindungen]] miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

==Sekundärstruktur==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen [[Peptide]] bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

===Die α-Helix===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die [[Peptide]] auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Aminosäuren]] auf eine Windung.
 

===Das β-Faltblatt===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

==Tertiärstruktur==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der [[Aminosäuren]]. Diese beinhalten:

*Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
*Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
*Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
*Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''[https://de.wikipedia.org/wiki/Denaturierung_(Biochemie) Denaturierung]'''.
 

==Quartärstruktur==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-13T09:46:08Z

GTQ2c1912:

=Die Strukturebenen der Proteine=
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe [[Proteine|Protein]].

==Primärstruktur==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von [[Aminosäuren]], welche durch [[Peptidbindung|Peptidbindungen]] miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

==Sekundärstruktur==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen [[Peptide]] bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

===Die α-Helix===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die [[Peptide]] auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Aminosäuren]] auf eine Windung.
 

===Das β-Faltblatt===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

==Tertiärstruktur==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der [[Aminosäuren]]. Diese beinhalten:

*Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
*Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
*Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
*Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''Denaturierung'''.
 

==Quartärstruktur==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-13T09:44:35Z

GTQ2c1912:

=Die Strukturebenen der Proteine=
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe [[Proteine|Protein]].

==Primärstruktur==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von [[Aminosäuren]], welche durch [[Peptidbindung|Peptidbindungen]] miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

==Sekundärstruktur==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen Peptide bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

===Die α-Helix===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die Peptide auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Aminosäuren]] auf eine Windung.
 

===Das β-Faltblatt===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

==Tertiärstruktur==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der [[Aminosäuren]]. Diese beinhalten:

*Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
*Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
*Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
*Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die Löslichkeit der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''Denaturierung'''.
 

==Quartärstruktur==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-13T09:44:10Z

GTQ2c1912: Hinzufügen von Links innerhalb der Wiki

=Die Strukturebenen der Proteine=
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe [[Proteine|Protein]].

==Primärstruktur==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von [[Aminosäuren]], welche durch [[Peptidbindung|Peptidbindungen]] miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

==Sekundärstruktur==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen Peptide bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

===Die α-Helix===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die Peptide auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 [[Aminosäuren]] auf eine Windung.
 

===Das β-Faltblatt===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

==Tertiärstruktur==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der [[Aminosäuren]]. Diese beinhalten:

*Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
*Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
*Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
*Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die [[Löslichkeit]] der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''Denaturierung'''.
 

==Quartärstruktur==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Abiturwissen Chemie Oberstufe/Proteine/Strukturebenen der Proteine

2019-03-13T09:39:32Z

GTQ2c1912: Erstellen der Seite

= Die Strukturebenen der Proteine =
Bei den Proteinen wird wird von 4 unterschiedlichen Strukturebenen unterschieden, der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstrukturund Quartärstruktur. Dies sind jeweils unterschiedliche dreidimensionale Strukturen für ein und dasselbe Protein.

== Primärstruktur ==
[[Datei:Primärstruktur von Proteinen.svg|alternativtext=Primärstruktur von Proteinen|mini|Primärstruktur von Proteinen]]
Die Primärstruktur beinhält die pure Aneinanderreihung von Aminosäuren, welche durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur ist die einfachste aller Strukturebenen. Das erste Mal wurde die Aminosäuresequenz einer solchen Primärstruktur im Jahre 1951 vom Biochemiker [https://de.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger Frederick Sanger] vollständig abgelesen.

== Sekundärstruktur ==
Aufgrund von Wasserstoffbrücken, welche sich innerhalb der einzelnen Peptide bilden können, neigen Peptidketten dazu, bestimmte dreidimensionale Strukturen anzunehmen: Die α-Helix und das β-Faltblatt.
 

=== Die α-Helix ===
[[Datei:AlphaHelixProtein.jpg|alternativtext=Die α-Helix eines Proteins|mini|279x279px|Die α-Helix eines Proteins]]
Bei der α-Helix liegen die Peptide auf den Wänden eines imaginären Hohlzylinders. Die Wasserstoffbrücken zwischen dem Sauerstoff der CO-Gruppe und dem Wasserstoff der NH-Gruppe benachbarter Windungen sorgen dafür, dass die Helix zusammenhält. Der Abstand der Windungen beträgt ca. 540pm, es kommen ca. 3,6 Aminosäuren auf eine Windung.
 

=== Das β-Faltblatt ===
Das sogenannte β-Faltblatt sieht aus wie eine zickzackförmige Fläche, bei der Wechselwirkungen zwischen unterschiedlichen, parallel angeordneten Kettenabschnitten wirken. Es bilden sich intermolekulare WBBs.
 

== Tertiärstruktur ==
[[Datei:Tertiary protein structure.png|alternativtext=Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)|mini|205x205px|Die Tertiärstruktur eines Proteins (stark vereinfacht)]]
Bei der Tertiärstruktur bilden sich unterschiedliche Wechselwirkungen zwischen den organischen Resten der Aminosäuren. Diese beinhalten:

* Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten
* Van-Der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren und schwach polaren Resten
* Ionenbindungen zwischen Ammonium- und Carboxylat-Gruppen
* Disulfidbrücken (S-S EPbdg.), entstehen durch Oxidation der Reste zweier Cystein-Teile

Diese Tertiärstuktur ist von Protein zu Protein unterschiedlich und charakteristisch, es gibt keine 2 unterschiedlichen Proteine mit der gleichen Tertiärstruktur. Zudem wirkst sich die Tertiärstruktur auf die [[Löslichkeit]] der Proteine aus.

Durch Erhitzen, durch das Verändern des pH-Werts und durch bestimmte Schwermetallionen ist es möglich, die Tertiärstruktur von Proteinen zu zerstören. Dies nennt man '''Denaturierung'''.
 

== Quartärstruktur ==
[[Datei:1GZX Haemoglobin.png|alternativtext=Die Quartärstruktur des Hämoglobin|mini|Die Quartärstruktur des Hämoglobin]]
Manche Proteine wie Hämoglobin bestehen aus mehr als nur einer Polypeptidkette - die Struktur, die aus den Tertiärstrukturen mehrerer Polypeptidketten besteht, nennt man Quartärstruktur.

Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-12T11:46:21Z

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Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-12T11:04:19Z

GTQ2c1912:

Schüler am [https://gymnasium-trittau.lernnetz.de/contao-3.5.28/ Gymnasuim Trittau], Schleswig-Holstein

Projekt: Abiturwissen Chemie Oberstufe

[[Benutzer:D.dejager| Zuständige Lehrkraft]]

 
[[Datei:TNT-from-xtal-1982-3D-balls.png|zentriert|mini|Trinitrotoluol.]]

Benutzer:GTQ2c1912

2019-03-12T11:03:26Z

GTQ2c1912: Anlegen des Benutzerprofils.

Schüler am [https://gymnasium-trittau.lernnetz.de/contao-3.5.28/ Gymnasuim Trittau], Schleswig-Holstein

[[Benutzer:D.dejager| Zuständige Lehrkraft]]

 
[[Datei:TNT-from-xtal-1982-3D-balls.png|zentriert|mini|Trinitrotoluol.]]